MedElevator Войти в исследования
← Поиск публикаций

DOI 10.1021/ja508388e

Медицинская библиотека · Journal of the American Chemical Society · 2014

Structural and mechanistic insights into NDM-1 catalyzed hydrolysis of cephalosporins.

Feng Han, Ding Jingjin, Zhu Deyu, Liu Xuehui, Xu Xueyong, Zhang Ying, Zang Shanshan, Wang Da-Cheng, Liu Wei

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПеревод в очереди

Аннотация

Cephalosporins constitute a large class of β-lactam antibiotics clinically used as antimicrobial drugs. New Dehli metallo-β-lactamase (NDM-1) poses a global threat to human health as it confers on bacterial pathogen resistance to almost all β-lactams, including penicillins, cephalosporins, and carbapenems. Here we report the first crystal structures of NDM-1 in complex with cefuroxime and cephalexin, as well as NMR spectra monitoring cefuroxime and cefixime hydrolysis catalyzed by NDM-1. Surprisingly, cephalosporoate intermediates were captured in both crystal structures determined at 1.3 and 2.0 Å. These results provide detailed information concerning the mechanism and pathways of cephalosporin hydrolysis. We also present the crystal structure and enzyme assays of a D124N mutant, which reveals that D124 most likely plays a more structural than catalytic role.

Для цитирования: Feng Han, Ding Jingjin, Zhu Deyu, Liu Xuehui, Xu Xueyong, Zhang Ying, Zang Shanshan, Wang Da-Cheng, Liu Wei. Structural and mechanistic insights into NDM-1 catalyzed hydrolysis of cephalosporins.. Journal of the American Chemical Society. 2014. DOI: 10.1021/ja508388e.

Предметные рубрики MeSH

Подготовка и перевод публикации
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

Тип публикации указан по данным источника. Уровень доказательности автоматически не присваивается.