MedElevator Войти в исследования
← Поиск публикаций

DOI 10.1016/s0006-291x(84)80325-3

Медицинская библиотека · Biochemical and biophysical research communications · 1984

Thermodynamics of reverse electron transfer across site 1: ATP/2e- is greater than one.

Freedman J A, Lemasters J J

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАПеревод в очереди

Аннотация

ATP-driven, rotenone-sensitive, reverse electron transfer from succinate to acetoacetate was measured in rat liver mitochondria in the presence of cyanide. In the approach to equilibrium, the absolute ratio of the free energy change of electron transfer to that of ATP hydrolysis exceeded 1, tending towards about 1 1/4. The data support an H+/2e- stoichiometry of 5 for Site 1 as predicted by a thirteen-proton model of chemiosmotic coupling.

Для цитирования: Freedman J A, Lemasters J J. Thermodynamics of reverse electron transfer across site 1: ATP/2e- is greater than one.. Biochemical and biophysical research communications. 1984. DOI: 10.1016/s0006-291x(84)80325-3.

Предметные рубрики MeSH

AcetoacetatesAdenosine TriphosphateAnimalsCyanidesElectron TransportHydrolysisMathematicsMitochondria, LiverRatsRotenoneSuccinatesSuccinic AcidThermodynamics
Подготовка и перевод публикации
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

Тип публикации указан по данным источника. Уровень доказательности автоматически не присваивается.