Molecular and biochemical parasitology · 1994
Photoaffinity labelling of Plasmodium falciparum proteins involved in phospholipid transport.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Berman A, Shearing L N, Ng K F, Jinsart W, Foley M, Tilley L
Аннотация
Erythrocytes infected with mature-stage malaria parasites accumulate phospholipids from exogenous sources. We show that the transport of N-(7-nitrobenzy-2-oxa-1,3-diazol-4-yl)-1,2- dipalmitoyl-sn-glycero-3-phosphatidylethanolamine (N-NBD-DPPE), from the erythrocyte membrane to the intracellular malaria parasite, is dependent upon metabolic energy. A photoreactive phospholipid analogue, N-[125I]iodo-4-azidosalicylamidyl-1, 2-dilauryl-sn-glycero-3-phosphatidylethanolamine (N-125I-ASA-DLPE), has been synthesised and used in an attempt to identify proteins involved in phospholipid trafficking in malaria-infected erythrocytes. This photoreactive probe was found to preferentially label a protein with an apparent molecular weight of 22 kDa. Photolabelling of the 22-kDa protein was enhanced upon ATP depletion of malaria-infected erythrocytes.