MedElevator Войти в исследования
← Поиск публикаций

DOI 10.1007/bf00140480

Медицинская библиотека · Biometals : an international journal on the role of metal ions in biology, biochemistry, and medicine · 1994

Structure of vulnibactin, a new polyamine-containing siderophore from Vibrio vulnificus.

Okujo N, Saito M, Yamamoto S, Yoshida T, Miyoshi S, Shinoda S

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка правительства СШАПеревод в очереди

Аннотация

A new siderophore named vulnibactin has been isolated from low iron cultures of Vibrio vulnificus, a human pathogen. The structure was established as N-[3-(2,3-dihydroxybenzamido)propyl]-1,3-bis[2-(2-hydroxy-phenyl)- trans-5 - methyl-2-oxazoline-4-carboxamido]propane by a combination of acid hydrolysis, nuclear magnetic resonance spectroscopy and positive fast atom bombardment mass spectrometry. Vulnibactin is characterized as containing one residue of 2,3-dihydroxybenzoic acid as well as two residues of salicylic acid, both of which are involved in the formation of oxazoline rings with L-threonine bound to a norspermidine backbone. In addition, two other compounds with siderophore activity were purified and their structures were also determined. These two compounds provided further support for the structure of vulnibactin.

Для цитирования: Okujo N, Saito M, Yamamoto S, Yoshida T, Miyoshi S, Shinoda S. Structure of vulnibactin, a new polyamine-containing siderophore from Vibrio vulnificus.. Biometals : an international journal on the role of metal ions in biology, biochemistry, and medicine. 1994. DOI: 10.1007/bf00140480.

Предметные рубрики MeSH

Подготовка и перевод публикации
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

Тип публикации указан по данным источника. Уровень доказательности автоматически не присваивается.