Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America · 1971
Kinetic studies on Klebsiella pneumoniae nitrogenase.
СтатьяНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Parejko R A, Wilson P W
Аннотация
Purified cell-free extracts of Klebsiella pneumoniae reduce N(2), N(3) (-), CN(-), or C(2)H(2) in the absence of an ATP-generating system when substrate concentrations of ATP are used. The optimum Mg(++)/ATP ratio is 0.5. Michaelis constants for the reduction of substrates calculated from kinetic studies of K. pneumoniae nitrogenase were similar to those that have been reported for Azotobacter vinelandii and Clostridium pasteurianum. Hill plots of the kinetic data are consistent with the view that there is a single binding site for each of the substrates N(2), C(2)H(2), CN(-), N(3) (-), and ATP. Inhibition studies of K. pneumoniae nitrogenase indicate that ADP competitively inhibits C(2)H(2) reduction. Also, the reducible substrates, N(3) (-) and CN(-), inhibit C(2)H(2) reduction. The inhibition by azide is noncompetitive, that by cyanide is mixed.