MedElevator Войти в исследования
← Поиск публикаций

DOI 10.1002/pro.3808

Медицинская библиотека · Protein science : a publication of the Protein Society · 2019

X-ray crystallographic structure of BshB, the zinc-dependent deacetylase involved in bacillithiol biosynthesis.

Woodward Robert L, Castleman Michaela M, Meloche Chelsea E, Karpen Mary E, Carlson Clare G, Yobi William H, Jepsen Jacqueline C, Lewis Benjamin W, Zarnosky Brooke N, Cook Paul D

СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка правительства СШАПеревод в очереди

Аннотация

Many gram-positive bacteria produce bacillithiol to aid in the maintenance of redox homeostasis and degradation of toxic compounds, including the antibiotic fosfomycin. Bacillithiol is produced via a three-enzyme pathway that includes the action of the zinc-dependent deacetylase BshB. Previous studies identified conserved aspartate and histidine residues within the active site that are involved in metal binding and catalysis, but the enzymatic mechanism is not fully understood. Here we report two X-ray crystallographic structures of BshB from Bacillus subtilis that provide insight into the BshB catalytic mechanism.

Для цитирования: Woodward Robert L, Castleman Michaela M, Meloche Chelsea E, Karpen Mary E, Carlson Clare G, Yobi William H, Jepsen Jacqueline C, Lewis Benjamin W, Zarnosky Brooke N, Cook Paul D. X-ray crystallographic structure of BshB, the zinc-dependent deacetylase involved in bacillithiol biosynthesis.. Protein science : a publication of the Protein Society. 2019. DOI: 10.1002/pro.3808.

Предметные рубрики MeSH

Подготовка и перевод публикации
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

Тип публикации указан по данным источника. Уровень доказательности автоматически не присваивается.