MedElevator Войти в исследования
← Поиск публикаций

DOI 10.1016/bs.mie.2024.05.005

Медицинская библиотека · Methods in enzymology · 2024

Functional analysis of an α-ketoglutarate-dependent non-heme iron oxygenase in fungal meroterpenoid biosynthesis.

Tao Hui, Abe Ikuro

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПеревод в очереди

Аннотация

α-Ketoglutarate-dependent non-heme iron (α-KG NHI) oxygenases compose one of the largest superfamilies of tailoring enzymes that play key roles in structural and functional diversifications. During the biosynthesis of meroterpenoids, α-KG NHI oxygenases catalyze diverse types of chemical reactions, including hydroxylation, desaturation, epoxidation, endoperoxidation, ring-cleavage, and skeletal rearrangements. Due to their catalytic versatility, keen attention has been focused on functional analyses of α-KG NHI oxygenases. This chapter provides detailed methodologies for the functional analysis of the fungal α-KG NHI oxygenase SptF, which plays an important role in the structural diversification of andiconin-derived meroterpenoids. The procedures included describe how to prepare the meroterpenoid substrate using a heterologous fungal host, measure the in vitro enzymatic activity of SptF, and how to perform structural and mutagenesis studies on SptF. These protocols are also applicable to functional analyses of other α-KG NHI oxygenases.

Для цитирования: Tao Hui, Abe Ikuro. Functional analysis of an α-ketoglutarate-dependent non-heme iron oxygenase in fungal meroterpenoid biosynthesis.. Methods in enzymology. 2024. DOI: 10.1016/bs.mie.2024.05.005.

Предметные рубрики MeSH

Подготовка и перевод публикации
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

Тип публикации указан по данным источника. Уровень доказательности автоматически не присваивается.