Bioorganic & medicinal chemistry letters · 2013
Kinetic and anion inhibition studies of a β-carbonic anhydrase (FbiCA 1) from the C4 plant Flaveria bidentis.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Monti Simona Maria, De Simone Giuseppina, Dathan Nina A, Ludwig Martha, Vullo Daniela, Scozzafava Andrea, Capasso Clemente, Supuran Claudiu T
Аннотация
Several β-carbonic anhydrases (CAs, EC 4.2.1.1) are present in all land plants examined thus far. Here we report the first detailed biochemical characterization of one such isoform, FbiCA 1, from the C4 plant Flaveria bidentis, which was cloned, purified and characterized as recombinant protein. FbiCA 1 has an interesting CO2 hydrase catalytic activity (kcat of 1.2×10(5) and kcat/Km of 7.5×10(6)M(-1)×s(-1)) and was moderately inhibited by most simple/complex inorganic anions. Potent FbiCA 1 inhibitors were also detected, such as trithiocarbonate, diethyldithiocarbamate, sulfamide, sulfamic acid, phenylboronic acid and phenylarsonic acid (KIs in the range of 4-60μM). Such inhibitors may be used as tools to better understand the role of various β-CA isoforms in photosynthesis.