Bioorganic & medicinal chemistry letters · 2012
A Co(III) complex cleaving soluble oligomers of h-IAPP in the presence of polymeric aggregates of h-IAPP.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Lee Tae Yeon, Chei Woo Suk, Ju Heeyeon, Lee Mi-Sook, Lee Jung Weon, Suh Junghun
Аннотация
Soluble oligomers of human islet amyloid polypeptide (h-IAPP) are believed to be the pathogenic species for type 2 diabetes mellitus. In search of the peptide-cleavage agent cleaving oligomers of h-IAPP with low affinity for polymeric aggregates of h-IAPP, a chemical library was constructed by using the Ugi condensation. From the library, a Co(III) complex was discovered to cleave soluble oligomers of h-IAPP in the presence of polymeric aggregates of h-IAPP without being captured by the aggregates considerably. The peptide-cleavage agent inhibited apoptosis of INS-1 cell by h-IAPP even in the presence of preformed polymeric aggregates of h-IAPP. This suggests that target-selective peptide-cleavage agents may be applied clinically not only to diabetes but also to various other amyloid diseases.