Advances in experimental medicine and biology · 1980
The specificity of beta-galactosidase in the degradation of gangliosides.
СтатьяПоддержка службы здравоохранения СШАНазвание и аннотация: Перевод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Suzuki K, Tanaka H, Yamanaka T, Van Damme O
Аннотация
Available evidence indicates that a least two genetically distinct acidic lysosomal beta-galactosidases are present in mammalian tissues. One of them, galactosylceramidase, is primarily responsible for degradation of galactosylceramide, galactosylsphingosine, and monogalactosyl-diglyceride, while the other, GM1-ganglioside beta-galactosidase, degrades GM1-ganglioside and asialo GM1-ganglioside. Lactosylceramide can be hydrolyzed by either of the two enzymes. These substrate specificities of the two beta-galactosidases can adequately explain the known findings in the two genetic beta-galactosidase deficiency diseases. The possibilities of the specific lactosylceramidase have not yet received the necessary independent confirmation.