MedElevator Войти в исследования
← Поиск публикаций

DOI 10.1016/j.tibs.2006.07.003

Медицинская библиотека · Trends in biochemical sciences · 2006

The crystal structure of P. knowlesi DBPalpha DBL domain and its implications for immune evasion.

McHenry Amy M, Adams John H

КомментарийСтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАПеревод пока не подготовлен

Аннотация

Plasmodium vivax invasion of human erythrocytes requires that the ligand domain of the Duffy-binding protein (DBP) recognize its cognate erythrocyte receptor, making DBP a potential target for therapy. The recently determined crystal structure of the orthologous DBP ligand domain of the closely related simian malaria parasite Plasmodium knowlesi provides insight into the molecular basis for receptor recognition and raises important questions about the mechanism of immune evasion employed by the malaria parasite.

Для цитирования: McHenry Amy M, Adams John H. The crystal structure of P. knowlesi DBPalpha DBL domain and its implications for immune evasion.. Trends in biochemical sciences. 2006. DOI: 10.1016/j.tibs.2006.07.003.

Предметные рубрики MeSH

Подготовка и перевод публикации
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

Тип публикации указан по данным источника. Уровень доказательности автоматически не присваивается.