Медицинская библиотека · Chemical communications (Cambridge, England) · 2017

Crystallographic analyses of isoquinoline complexes reveal a new mode of metallo-β-lactamase inhibition.

Li Guo-Bo, Brem Jürgen, Lesniak Robert, Abboud Martine I, Lohans Christopher T, Clifton Ian J, Yang Sheng-Yong, Jiménez-Castellanos Juan-Carlos, Avison Matthew B, Spencer James, McDonough Michael A, Schofield Christopher J

СтатьяПеревод пока не подготовлен

Аннотация

Crystallographic analyses of the VIM-5 metallo-β-lactamase (MBL) with isoquinoline inhibitors reveal non zinc ion binding modes. Comparison with other MBL-inhibitor structures directed addition of a zinc-binding thiol enabling identification of potent B1 MBL inhibitors. The inhibitors potentiate meropenem activity against clinical isolates harboring MBLs.

Для цитирования: Li Guo-Bo, Brem Jürgen, Lesniak Robert, Abboud Martine I, Lohans Christopher T, Clifton Ian J, Yang Sheng-Yong, Jiménez-Castellanos Juan-Carlos, Avison Matthew B, Spencer James, McDonough Michael A, Schofield Christopher J. Crystallographic analyses of isoquinoline complexes reveal a new mode of metallo-β-lactamase inhibition.. Chemical communications (Cambridge, England). 2017. DOI: 10.1039/c7cc02394d.

Предметные рубрики MeSH

Crystallography, X-Ray Dose-Response Relationship, Drug Enterobacter aerogenes Escherichia coli Isoquinolines Klebsiella pneumoniae Models, Molecular Molecular Conformation Structure-Activity Relationship beta-Lactamase Inhibitors beta-Lactamases

Подготовка и перевод публикации

Обработка статьи · этапы, ошибки и управление

Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

Тип публикации указан по данным источника. Уровень доказательности автоматически не присваивается.

Аннотация

Предметные рубрики MeSH

Ошибки и ограничения