Acta crystallographica. Section F, Structural biology communications · 2019
Structures of soluble rabbit neprilysin complexed with phosphoramidon or thiorphan.
СтатьяНазвание и аннотация: Перевод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Labiuk Shaunivan L, Sygusch Jurgen, Grochulski Pawel
Аннотация
Neutral endopeptidase (neprilysin; NEP) is a proteinase that cleaves a wide variety of peptides and has been implicated in Alzheimer's disease, cardiovascular conditions, arthritis and other inflammatory diseases. The structure of the soluble extracellular domain (residues 55-750) of rabbit neprilysin was solved both in its native form at 2.1 Å resolution, and bound to the inhibitors phosphoramidon and thiorphan at 2.8 and 3.0 Å resolution, respectively. Consistent with the extracellular domain of human neprilysin, the structure reveals a large central cavity which contains the active site and the location for inhibitor binding.