ACS infectious diseases · 2018
Identification of a Mycothiol-Dependent Nitroreductase from Mycobacterium tuberculosis.
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Negri Ana, Javidnia Prisca, Mu Ran, Zhang Xiaojie, Vendome Jeremie, Gold Ben, Roberts Julia, Barman Dipti, Ioerger Thomas, Sacchettini James C, Jiang Xiuju, Burns-Huang Kristin, Warrier Thulasi, Ling Yan, Warren J David, Oren Deena A, Beuming Thijs, Wang Hongyao, Wu Jie, Li Haitao, Rhee Kyu Y, Nathan Carl F, Liu Gang, Somersan-Karakaya Selin
Аннотация
The success of Mycobacterium tuberculosis (Mtb) as a pathogen depends on the redundant and complex mechanisms it has evolved for resisting nitrosative and oxidative stresses inflicted by host immunity. Improving our understanding of these defense pathways can reveal vulnerable points in Mtb pathogenesis. In this study, we combined genetic, structural, computational, biochemical, and biophysical approaches to identify a novel enzyme class represented by Rv2466c. We show that Rv2466c is a mycothiol-dependent nitroreductase of Mtb and can reduce the nitro group of a novel mycobactericidal compound using mycothiol as a cofactor. In addition to its function as a nitroreductase, Rv2466c confers partial protection to menadione stress.
Предметные рубрики MeSH
AnimalsBacterial ProteinsBinding SitesCysteineDisease Models, AnimalEnzyme ActivationFemaleGlycopeptidesInositolMiceModels, MolecularMutationMycobacterium tuberculosisNitroreductasesOxidation-ReductionOxidative StressPhylogenyProtein BindingProtein ConformationStructure-Activity RelationshipTuberculosis