Biochemistry · 2014
The newly discovered Parkinson's disease associated Finnish mutation (A53E) attenuates α-synuclein aggregation and membrane binding.
Сравнительное исследованиеСтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Ghosh Dhiman, Sahay Shruti, Ranjan Priyatosh, Salot Shimul, Mohite Ganesh M, Singh Pradeep K, Dwivedi Saumya, Carvalho Edmund, Banerjee Rinti, Kumar Ashutosh, Maji Samir K
Аннотация
α-Synuclein (α-Syn) oligomerization and amyloid formation are associated with Parkinson's disease (PD) pathogenesis. Studying familial α-Syn mutants associated with early onset PD has therapeutic importance. Here we report the aggregation kinetics and other biophysical properties of a newly discovered PD associated Finnish mutation (A53E). Our in vitro study demonstrated that A53E attenuated α-Syn aggregation and amyloid formation without altering the major secondary structure and initial oligomerization tendency. Further, A53E showed reduced membrane binding affinity compared to A53T and WT. The present study would help to delineate the role of A53E mutation in early onset PD pathogenesis.
Предметные рубрики MeSH
Amino Acid SubstitutionAmyloidCircular DichroismFinlandFluorescent DyesHumansKineticsLipid BilayersMicroscopy, Atomic ForceMutationParkinson DiseasePhosphatidylcholinesPhosphatidylethanolaminesProtein Aggregation, PathologicalProtein Structure, SecondaryRecombinant ProteinsSpectrometry, FluorescenceSurface Plasmon ResonanceSurface Propertiesalpha-Synuclein