Biochemical and biophysical research communications · 2009
beta-Sheet-breaking peptides inhibit the fibrillation of human alpha-synuclein.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Kim You Soon, Lim Dongyeol, Kim Joo Yeon, Kang Shin Jung, Kim Yang-Hee, Im Hana
Аннотация
alpha-Synuclein is the major components of the intracellular protein-aggregates, found in the dopaminergic neurons of Parkinson's disease patients. Previously, we screened for alpha-synuclein substitution mutants that prevent fibril formation of both wild-type and Parkinson's disease-linked alpha-synuclein variants. In the present study, we show that short synthetic peptides derived from these mutant sequences not only prevented alpha-synuclein fibrillation but also dissolved preformed alpha-synuclein aggregates in vitro. The hexapeptide PGVTAV, which was the shortest peptide that retained the ability to block alpha-synuclein fibrillation, may serve as a lead compound for the development of therapeutics for Parkinson's disease.