FEBS letters · 1996
CMP-N-acetylneuraminic acid hydroxylase: the first cytosolic Rieske iron-sulphur protein to be described in Eukarya.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Schlenzka W, Shaw L, Kelm S, Schmidt C L, Bill E, Trautwein A X, Lottspeich F, Schauer R
Аннотация
Electron paramagnetic resonance (EPR) spectroscopy and analysis of the primary structure of the CMP-N-acetylneuraminic acid hydroxylase revealed that this enzyme is the first iron-sulphur protein of the Rieske type to be found in the cytosol of Eukarya. The dithionite-reduced hydroxylase exhibited an EPR signal known to be characteristic for a Rieske iron-sulphur centre (2Fe-2S), the g-values being 1.78, 1.91 and 2.01, respectively. An analysis of the primary structure of the hydroxylase led to the identification of an amino acid sequence, known to be characteristic for Rieske proteins. Furthermore, possible binding sites for cytochrome b5, the substrate CMP-Neu5Ac and a mononuclear iron centre were also identified.
Предметные рубрики MeSH
Amino Acid SequenceAnimalsBase SequenceBinding SitesCloning, MolecularCytochromes b5CytoplasmDithioniteElectron Spin Resonance SpectroscopyElectron Transport Complex IIIEukaryotic CellsEvolution, MolecularIron-Sulfur ProteinsMixed Function OxygenasesMolecular Sequence DataN-Acetylneuraminic AcidSequence Homology, Amino AcidSialic AcidsSubmandibular GlandSwine