Japanese journal of ophthalmology · 1986
Acidic lens-protein degrading activity in bovine ciliary body. III. Lens crystallin degradation by fractions A and B.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Hayasaka S, Fukuyo T, Hara S, Nakazawa M, Kabasawa I
Аннотация
We studied the in vitro digestion of lens crystallin by two fractions (Fractions A and B) of acidic lens-protein degrading activity from the bovine ciliary body. With whole lens crystallin as substrate, Fraction A degraded beta L-crystallin most significantly, and beta H-, gamma-, and alpha-crystallins moderately. Fraction B degraded alpha-crystallin most significantly, beta H- and beta L-crystallins moderately, and gamma-crystallin slightly. Insoluble protein was most resistant to digestion by Fractions A and B. Crystallins from the lens cortex and nucleus were degraded in the same manner as those from the whole lens.