Agents and actions. Supplements · 1992
Purification and characterization of new arginine esteropeptidase from the soluble fraction of human submaxillary glands.
СтатьяНазвание и аннотация: Перевод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Fujimoto Y, Suzuki M, Watanabe Y
Аннотация
An arginine esteropeptidase was completely purified from the soluble fraction of human submaxillary glands. The molecular weight was calculated to be 12,000, having 2 species of subunits. The study of the effect of inhibitors confirmed the enzyme's serine protease-like characteristics. The best ester and amide substrates were Tos-Arg-OMe and D-Ile-Pro-Arg-pNA, respectively.