MedElevator Войти в исследования
← Поиск публикаций

DOI 10.1007/978-3-0348-7321-5_17

Медицинская библиотека · Agents and actions. Supplements · 1992

Purification and characterization of new arginine esteropeptidase from the soluble fraction of human submaxillary glands.

Fujimoto Y, Suzuki M, Watanabe Y

СтатьяПеревод пока не подготовлен

Аннотация

An arginine esteropeptidase was completely purified from the soluble fraction of human submaxillary glands. The molecular weight was calculated to be 12,000, having 2 species of subunits. The study of the effect of inhibitors confirmed the enzyme's serine protease-like characteristics. The best ester and amide substrates were Tos-Arg-OMe and D-Ile-Pro-Arg-pNA, respectively.

Для цитирования: Fujimoto Y, Suzuki M, Watanabe Y. Purification and characterization of new arginine esteropeptidase from the soluble fraction of human submaxillary glands.. Agents and actions. Supplements. 1992. DOI: 10.1007/978-3-0348-7321-5_17.

Предметные рубрики MeSH

Amino Acid SequenceChromatography, AgaroseHumansLysine CarboxypeptidaseMolecular Sequence DataOligopeptidesSolubilitySubmandibular GlandSubstrate Specificity
Подготовка и перевод публикации
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

Тип публикации указан по данным источника. Уровень доказательности автоматически не присваивается.