Veterinary microbiology · 2026
TRIM28 induces the PDCoV NS6 degradation through the ubiquitin proteasome pathway.
СтатьяНазвание и аннотация: Перевод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Zou Jingxian, Pan Shuonan, Xiang Yingjie, Xia Lu, Yan Yulin, Naveed Muhammad Tayyab, Chen Zhenhai, Mou Chunxiao
Аннотация
Porcine deltacoronavirus (PDCoV) causes a significant threat to the global swine industry. The PDCoV accessory protein NS6 has the capability to antagonize type I interferon (IFN-I) production and influence viral proliferation. In this study, we discovered that tripartite motif-containing 28 (TRIM28) interacts with NS6 via its RING and coiled-coil (CC) domains, facilitating K48-linked ubiquitination of NS6, thereby leading to the degradation of NS6. Furthermore, NS6 attenuates the expression of interferon-stimulated genes (ISGs). The inhibition of the interferon (IFN) response is further intensified when the degradation of NS6 is inhibited. This study further identifies TRIM28 as an antiviral factor that restricts PDCoV replication.