m+Medelevator.RU
Открытая медицинская библиотека

Найдите доказательства.
Сосредоточьтесь на главном.

Медицинские публикации, первоисточники и полные тексты.
Для клинического вопроса, нового знания и следующего исследования.

Ищем по исходному запросу. Уточняем медицинские термины для поиска на других языках…

Библиотека сейчас

От первоисточника до медицинского перевода

Подключаем обновления…
Собрано из открытых источников—

Уникальные публикации PubMed, Europe PMC и Crossref, сохранённые в библиотеке. Одна статья учитывается один раз, даже если получена из нескольких источников. Личные исследования и документы команд не публикуются.

Идёт проверка счётчика
Доступно в поиске—

Публикации, уже подготовленные для быстрого поиска. Остальная библиотека подключается в фоне.

Переведено на русский—

Готовые переводы среди доступных в поиске публикаций. Автоматический медицинский перевод и проверка специалистом учитываются отдельно.

Полные тексты—

Найденные полные тексты среди доступных в поиске публикаций. Доступность определяется первоисточником и условиями использования.

Оригиналов на русском—

Русскоязычные оригиналы доступны без ожидания перевода. Ниже — языки остальных оригиналов; для них готовится медицинский перевод на русский.

Пополняем библиотеку по диагнозам—Проверяем состояние обновлений

Для каждого диагноза из справочника МКБ-10 ищем связанные публикации в научных базах и добавляем их в библиотеку. Числа ниже — диагнозы, а не статьи.

Если сбор прервался, тема требует повторной попытки. Уже сохранённые статьи остаются в библиотеке.

Найти литературу по своему диагнозу →

Нажмите на показатель для подробностей. Показатели поиска обновляются автоматически; размер всей библиотеки сверяется отдельно. Время последней проверки указано явно.

Результаты поиска

611 публикаций

Поиск: 68 мс
Публикации на разных языках · PubMed, Europe PMC и данные издателей через Crossref · 29 с найденным полным текстом

The polyketide synthase-associated multidrug tolerance in Mycobacterium intracellulare clinical isolates.

BACKGROUND: Intrinsic multidrug resistance of the Mycobacterium avium-intracellulare complex presents a serious problem in the treatment of the diseases caused by these bacteria. Recently, it was shown that deletion of a polyketide synthase, Pks12, in an M. avium laboratory strain decreases this intrinsic resistance. METHODS: We investigated Pks12 expression and its enzymatic activity in 9 clinical isolates of M. intracellulare, and compared their drug susceptibilities to 4 drugs. Also, we made pks12-disrupted M. bovis bacillus Calmette-Guérin (BCG) mutant and its complemented strain. Using t

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 23171694Открыть статью

Modular Halogenation, α-Hydroxylation, and Acylation by a Remarkably Versatile Polyketide Synthase.

Bacterial multimodular polyketide synthases (PKSs) are large enzymatic assembly lines that synthesize many bioactive natural products of therapeutic relevance. While PKS catalysis is mostly based on fatty acid biosynthetic principles, polyketides can be further diversified by post-PKS enzymes. Here, we characterized a remarkably versatile trans-acyltransferase (trans-AT) PKS from Serratia that builds structurally complex macrolides via more than ten functionally distinct PKS modules. In the oocydin PKS, we identified a new oxygenation module that α-hydroxylates polyketide intermediates, a halo

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 35020279Открыть статью

Engineering the acyltransferase domain of epothilone polyketide synthase to alter the substrate specificity.

BACKGROUND: Polyketide synthases (PKSs) include ketone synthase (KS), acyltransferase (AT) and acyl carrier protein (ACP) domains to catalyse the elongation of polyketide chains. Some PKSs also contain ketoreductase (KR), dehydratase (DH) and enoylreductase (ER) domains as modification domains. Insertion, deletion or substitution of the catalytic domains may lead to the production of novel polyketide derivatives or to the accumulation of desired products. Epothilones are 16-membered macrolides that have been used as anticancer drugs. The substrate promiscuity of the module 4 AT domain of the e

СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 33882930Открыть статью

Modular polyketide synthase contains two reaction chambers that operate asynchronously.

Type I modular polyketide synthases are homodimeric multidomain assembly line enzymes that synthesize a variety of polyketide natural products by performing polyketide chain extension and β-keto group modification reactions. We determined the 2.4-angstrom-resolution x-ray crystal structure and the 3.1-angstrom-resolution cryo–electron microscopy structure of the Lsd14 polyketide synthase, stalled at the transacylation and condensation steps, respectively. These structures revealed how the constituent domains are positioned relative to each other, how they rearrange depending on the step in the

СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 34735234Открыть статью

Complete Reconstitution and Deorphanization of the 3 MDa Nocardiosis-Associated Polyketide Synthase.

Several Nocardia strains associated with nocardiosis, a potentially life-threatening disease, house a nonamodular assembly line polyketide synthase (PKS) that presumably synthesizes an unknown polyketide. Here, we report the discovery and structure elucidation of the NOCAP (nocardiosis-associated polyketide) aglycone by first fully reconstituting the NOCAP synthase in vitro from purified protein components followed by heterologous expression in E. coli and spectroscopic analysis of the purified products. The NOCAP aglycone has an unprecedented structure comprised of a substituted resorcylaldeh

СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 32182063Открыть статью

[Heterologous expression and substrate specificity of ketoreductase domain in bacillaene polyketide synthase].

The ketoreductase (KR) domain in the first extending module of the polyketide synthase (PKS) catalyzes the reductions of both an α-keto group and a β-keto group in the biosynthesis of bacillaene, suggesting the intrinsic substrate promiscuity. In order to further investigate the substrate specificity, the KR domain (BacKR1) was heterologously overexpressed in Escherichia coli. In vitro enzymatic analysis showed that only one of the four diastereomers was formed in the reduction of the racemic (±)-2-methyl-3-oxopentanoyl-N-acetylcysteamine thioester catalyzed by BacKR1. In addition, BacKR1 was

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 26955713Открыть статью

Production of New Cladosporin Analogues by Reconstitution of the Polyketide Synthases Responsible for the Biosynthesis of this Antimalarial Agent.

The antimalarial agent cladosporin is a nanomolar inhibitor of the Plasmodium falciparum lysyl-tRNA synthetase, and exhibits activity against both blood- and liver-stage infection. Cladosporin can be isolated from the fungus Cladosporium cladosporioides, where it is biosynthesized by a highly reducing (HR) and a non-reducing (NR) iterative type I polyketide synthase (PKS) pair. Genome sequencing of the host organism and subsequent heterologous expression of these enzymes in Saccharomyces cerevisiae produced cladosporin, confirming the identity of the putative gene cluster. Incorporation of a p

СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАПолный текст не найденПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 26783060Открыть статью

Elucidation of the cryptic epimerase activity of redox-inactive ketoreductase domains from modular polyketide synthases by tandem equilibrium isotope exchange.

Many modular polyketide synthases harbor one or more redox-inactive domains of unknown function that are highly homologous to ketoreductase (KR) domains. A newly developed tandem equilibrium isotope exchange (EIX) assay has now established that such "KR(0)" domains catalyze the biosynthetically essential epimerization of transient (2R)-2-methyl-3-ketoacyl-ACP intermediates to the corresponding (2S)-2-methyl-3-ketoacyl-ACP diastereomers. Incubation of [2-(2)H]-(2R,3S)-2-methyl-3-hydroxypentanoyl-SACP ([2-(2)H]-3b) with the EryKR3(0) domain from module 3 of the 6-deoxyerythronolide B synthase, a

СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 25004372Открыть статью

Engineering the stambomycin modular polyketide synthase yields 37-membered mini-stambomycins.

The modular organization of the type I polyketide synthases (PKSs) would seem propitious for rational engineering of desirable analogous. However, despite decades of efforts, such experiments remain largely inefficient. Here, we combine multiple, state-of-the-art approaches to reprogram the stambomycin PKS by deleting seven internal modules. One system produces the target 37-membered mini-stambomycin metabolites - a reduction in chain length of 14 carbons relative to the 51-membered parental compounds - but also substantial quantities of shunt metabolites. Our data also support an unprecedente

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 35082289Открыть статью

Structure and stereospecificity of the dehydratase domain from the terminal module of the rifamycin polyketide synthase.

RifDH10, the dehydratase domain from the terminal module of the rifamycin polyketide synthase, catalyzes the stereospecific syn dehydration of the model substrate (2S,3S)-2-methyl-3-hydroxypentanoyl-RifACP10, resulting in the exclusive formation of (E)-2-methyl-2-pentenoyl-RifACP10. RifDH10 does not dehydrate any of the other three diastereomeric, RifACP10-bound, diketide thioester substrates. On the other hand, when EryACP6, from the sixth module of the erythromycin polyketide synthase, is substituted for RifACP10, RifDH10 stereospecifically dehydrates only (2R,3R)-2-methyl-3-hydroxypentanoyl

СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 24274103Открыть статью

Exploiting the inherent promiscuity of the acyl transferase of the stambomycin polyketide synthase for the mutasynthesis of analogues.

The polyketide specialized metabolites of bacteria are attractive targets for generating analogues, with the goal of improving their pharmaceutical properties. Here, we aimed to produce C-26 derivatives of the giant anti-cancer stambomycin macrolides using a mutasynthesis approach, as this position has been shown previously to directly impact bioactivity. For this, we leveraged the intrinsically broad specificity of the acyl transferase domain (AT12) of the modular polyketide synthase (PKS), which is responsible for the alkyl branching functionality at this position. Feeding of a panel of synt

СтатьяПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 39886430Открыть статью

Effect of Post-Polyketide Synthase Modification Groups on Property and Activity of Polyene Macrolides.

The biosynthesis of polyene macrolides, which are natural products produced by soil actinomycetes, have been extensively explored, and recent studies have focused on the effects of post-polyketide synthase (PKS) modifications to polyene macrolides on toxicity, water solubility, and antifungal activity. For example, there are interactions between glycosyl, carboxyl, and hydroxyl or epoxy groups generated in the post-PKS modification steps; salt bridges will be formed between carboxylate and ammonium on the mycosamine; and water bridges will be formed between hydroxy and hydroxyl on mycosamine.

СтатьяОбзорПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 36671320Открыть статью

An Iterative Module in the Azalomycin F Polyketide Synthase Contains a Switchable Enoylreductase Domain.

Detailed analysis of the modular Type I polyketide synthase (PKS) involved in the biosynthesis of the marginolactone azalomycin F in mangrove Streptomyces sp. 211726 has shown that only nineteen extension modules are required to accomplish twenty cycles of polyketide chain elongation. Analysis of the products of a PKS mutant specifically inactivated in the dehydratase domain of extension-module 1 showed that this module catalyzes two successive elongations with different outcomes. Strikingly, the enoylreductase domain of this module can apparently be "toggled" off and on : it functions in only

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 28418225Открыть статью

Inversion of Extender Unit Selectivity in the Erythromycin Polyketide Synthase by Acyltransferase Domain Engineering.

Acyltransferase (AT) domains of polyketide synthases (PKSs) select extender units for incorporation into polyketides and dictate large portions of the structures of clinically relevant natural products. Accordingly, there is significant interest in engineering the substrate specificity of PKS ATs in order to site-selectively manipulate polyketide structure. However, previous attempts to engineer ATs have yielded mutant PKSs with relaxed extender unit specificity, rather than an inversion of selectivity from one substrate to another. Here, by directly screening the extender unit selectivity of

СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка правительства СШАПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 28103677Открыть статью

Partial In Vitro Reconstitution of an Orphan Polyketide Synthase Associated with Clinical Cases of Nocardiosis.

Although a few well-characterized polyketide synthases (PKSs) have been functionally reconstituted in vitro from purified protein components, the use of this strategy to decode "orphan" assembly line PKSs has not been described. To begin investigating a PKS found only in Nocardia strains associated with clinical cases of nocardiosis, we reconstituted in vitro its five terminal catalytic modules. In the presence of octanoyl-CoA, malonyl-CoA, NADPH, and S-adenosyl methionine, this pentamodular PKS system yielded unprecedented octaketide and heptaketide products whose structures were partially el

СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 27384917Открыть статью

Polyketide synthase chimeras reveal key role of ketosynthase domain in chain branching.

Biosynthesis of rhizoxin in Burkholderia rhizoxinica affords an unusual polyketide synthase module with ketosynthase and branching domains that install the δ-lactone, conferring antimitotic activity. To investigate their functions in chain branching, we designed chimeric modules with structurally similar domains from a glutarimide-forming module and a dehydratase. Biochemical, kinetic and mutational analyses reveal a structural role of the accessory domains and multifarious catalytic actions of the ketosynthase.

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 26479442Открыть статью

Expression of a functional fungal polyketide synthase in the bacterium Streptomyces coelicolor A3(2).

The multifunctional 6-methylsalicylic acid synthase gene from Penicillium patulum was engineered for regulated expression in Streptomyces coelicolor. Production of significant amounts of 6-methylsalicylic acid by the recombinant strain was proven by nuclear magnetic resonance spectroscopy. These results suggest that it is possible to harness the molecular diversity of eukaryotic polyketide pathways by heterologous expression of biosynthetic genes in an easily manipulated model bacterial host in which prokaryotic aromatic and modular polyketide synthase genes are already expressed and recombine

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 7635840Открыть статью

Anti-Inflammatory α-Pyrone Polyethers Generated by Interrupting the Enolized 1,3-Diketone Formation in the Polyketide Synthases of Calcium-Ionophore Ionomycin.

Carboxyl polyethers from Actinomycetes have diverse bioactivities, being biosynthesized by type-I polyketide synthetases. Of them, ionomycin, the commercial calcium ionophore, bears a unique enolized 1,3-diketone moiety. Herein, mutagenetic analysis of ionomycin biosynthesis revealed a rare dehydrogenase gene inoJ putatively involved in enol moiety formation. Interruption of the enolized 1,3-diketone formation by inactivating a ketoreductase domain yielded the first natural polyether with an α-pyrone ring, which was demonstrated with significant anti-inflammatory activity in a mouse colitis mo

СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 39965537Открыть статью

Neptunizhulides, Cryptic trans-AT Polyketide Synthase-Derived Metabolites from Paraneptunicella aestuarii NBU2194.

Genome mining of Paraneptunicella aestuarii NBU2194 resulted in the identification of a family of 17-membered macrolides, neptunizhulides A-F. Their structures were elucidated by comprehensive spectroscopic data analysis. Stereochemical assignments of the neptunizhulides were determined by J-based configuration analysis, ROESY NMR, Mosher's ester derivatization, and bioinformatic predictions. Bioinformatic analysis and a 15N-serine labeling experiment resulted in the identification of a putative trans-acyltransferase polyketide synthase (trans-AT PKS) biosynthetic gene cluster, and a biosynthe

СтатьяПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 39818857Открыть статью

Evolution of combinatorial diversity in trans-acyltransferase polyketide synthase assembly lines across bacteria.

Trans-acyltransferase polyketide synthases (trans-AT PKSs) are bacterial multimodular enzymes that biosynthesize diverse pharmaceutically and ecologically important polyketides. A notable feature of this natural product class is the existence of chemical hybrids that combine core moieties from different polyketide structures. To understand the prevalence, biosynthetic basis, and evolutionary patterns of this phenomenon, we developed transPACT, a phylogenomic algorithm to automate global classification of trans-AT PKS modules across bacteria and applied it to 1782 trans-AT PKS gene clusters. Th

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка правительства СШАПолный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 33658492Открыть статью

ИП Урсолов Владлен Сергеевич

ИНН 500118482352 · ОГРНИП 314500117700049

Реквизиты и контакты