m+Medelevator.RU
Открытая медицинская библиотека

Найдите доказательства.
Сосредоточьтесь на главном.

Медицинские публикации, первоисточники и полные тексты.
Для клинического вопроса, нового знания и следующего исследования.

Ищем по исходному запросу. Уточняем медицинские термины для поиска на других языках…

Библиотека сейчас

От первоисточника до медицинского перевода

Подключаем обновления…
Собрано из открытых источников—

Уникальные публикации PubMed, Europe PMC и Crossref, сохранённые в библиотеке. Одна статья учитывается один раз, даже если получена из нескольких источников. Личные исследования и документы команд не публикуются.

Идёт проверка счётчика
Доступно в поиске—

Публикации, уже подготовленные для быстрого поиска. Остальная библиотека подключается в фоне.

Переведено на русский—

Готовые переводы среди доступных в поиске публикаций. Автоматический медицинский перевод и проверка специалистом учитываются отдельно.

Полные тексты—

Найденные полные тексты среди доступных в поиске публикаций. Доступность определяется первоисточником и условиями использования.

Оригиналов на русском—

Русскоязычные оригиналы доступны без ожидания перевода. Ниже — языки остальных оригиналов; для них готовится медицинский перевод на русский.

Пополняем библиотеку по диагнозам—Проверяем состояние обновлений

Для каждого диагноза из справочника МКБ-10 ищем связанные публикации в научных базах и добавляем их в библиотеку. Числа ниже — диагнозы, а не статьи.

Если сбор прервался, тема требует повторной попытки. Уже сохранённые статьи остаются в библиотеке.

Найти литературу по своему диагнозу →

Нажмите на показатель для подробностей. Показатели поиска обновляются автоматически; размер всей библиотеки сверяется отдельно. Время последней проверки указано явно.

Результаты поиска

240 публикаций

Поиск: 43 мс
Публикации на разных языках · PubMed, Europe PMC и данные издателей через Crossref · 20 с найденным полным текстом

[Phosphoglycerate mutase deficiency].

Аннотация не предоставлена источником. Откройте карточку для перехода к публикации.

СтатьяОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 9589993Открыть статью

[Muscle phosphoglycerate mutase deficiency].

Аннотация не предоставлена источником. Откройте карточку для перехода к публикации.

СтатьяОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 11596425Открыть статью

Muscle phosphoglycerate mutase deficiency.

A 52-year-old man complained since adolescence of cramps and pigmenturia after 15 to 30 minutes of intense exercise. There was no family history of neuromuscular diseases, and strength was normal. The rise of venous lactate after forearm ischemic exercise was abnormally low. Histochemical and ultrastructural studies of a muscle biopsy showed mild increase of glycogen, which was confirmed by biochemical analysis. Studies of anaerobic glycolysis in vitro showed decrease lactate formation with glycogen and with all hexosephosphate glycolytic intermediates, suggesting a defect below the phosphofru

Клинический случайСтатьяПоддержка службы здравоохранения СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 6283419Открыть статью

Muscle phosphoglycerate mutase deficiency revisited.

BACKGROUND: Phosphoglycerate mutase (PGAM) deficiency (glycogen storage disease type X) has been reported in 12 patients of whom 9 were African American. OBJECTIVE: To describe 2 patients, 1 of Pakistani and 1 of Italian ethnic origin, with typical clinical and biochemical changes of glycogen storage disease type X and novel mutations in the gene encoding the muscle subunit of PGAM (PGAM2). DESIGN: Clinical, pathological, biochemical, and molecular analyses. SETTING: Tertiary care university hospitals and academic institutions. Patients A 37-year-old Danish man of Pakistani origin who had e

Клинический случайСтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 19273759Открыть статью

Sumoylation-deficient phosphoglycerate mutase 2 impairs myogenic differentiation.

Phosphoglycerate mutase 2 (PGAM2) is a critical glycolytic enzyme that is highly expressed in skeletal muscle. In humans, naturally occurring mutations in Phosphoglycerate mutase 2 have been etiologically linked to glycogen storage disease X (GSDX). Phosphoglycerate mutase 2 activity is regulated by several posttranslational modifications such as ubiquitination and acetylation. Here, we report that Phosphoglycerate mutase 2 activity is regulated by sumoylation-a covalent conjugation involved in a wide spectrum of cellular events. We found that Phosphoglycerate mutase 2 contains two primary SUM

СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 36589741Открыть статью

Muscle phosphoglycerate mutase (PGAM) deficiency: a second case.

Muscle phosphoglycerate mutase (PGAM) activity was markedly decreased (6% of the normal mean) in a 17-year-old girl with recurrent myoglobinuria after intense exercise. Muscle biopsy showed increased PAS stain; glycogen concentration was twice normal. Studies of anaerobic glycolysis in vitro showed decreased lactate production with glycogen, and with all hexose phosphate glycolytic intermediates, which was corrected by addition of purified PGAM to the reaction mixtures. A defect of the M subunit of PGAM was documented by electrophoretic, heat lability, and mercury inhibition studies. Intermedi

Клинический случайСтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 6308514Открыть статью

Physiologic assessment of phosphoglycerate mutase deficiency: incremental exercise test.

A third case of phosphoglycerate mutase (PGAM) deficiency, a metabolic myopathy involving terminal glycolysis, was identified in a 24-year-old black man with episodic, exercise-induced myoglobinuria since age 13. To better understand the physiologic consequences of PGAM deficiency, incremental exercise testing was performed. Results were compared with those of two patients having myophosphorylase deficiency and five normals. In contrast to the patients with phosphorylase deficiency, the PGAM-deficient patient achieved near-normal levels of maximal exercise and produced a normal peak lactate af

Клинический случайСтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 2987758Открыть статью

Structure-activity relationship of ipglycermide binding to phosphoglycerate mutases.

Catalysis of human phosphoglycerate mutase is dependent on a 2,3-bisphosphoglycerate cofactor (dPGM), whereas the nonhomologous isozyme in many parasitic species is cofactor independent (iPGM). This mechanistic and phylogenetic diversity offers an opportunity for selective pharmacologic targeting of glycolysis in disease-causing organisms. We previously discovered ipglycermide, a potent inhibitor of iPGM, from a large combinatorial cyclic peptide library. To fully delineate the ipglycermide pharmacophore, herein we construct a detailed structure-activity relationship using 280 substituted ipgl

СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 33812994Открыть статью

The molecular genetic basis of muscle phosphoglycerate mutase (PGAM) deficiency.

The glycolytic enzyme phosphoglycerate mutase (PGAM) is a dimer, and mature human skeletal muscle contains almost exclusively the MM form of the enzyme, PGAM-M. In 1981, we identified a patient with PGAM-M deficiency, and three additional patients have since been described. All presented with exercise intolerance, cramps, and myoglobinuria. We report two new patients with PGAM-M deficiency and describe the molecular lesions in five patients--four African-Americans and one Caucasian. Three patients were homozygous for an identical G-to-A transition converting an encoded Trp to an in-frame stop

Клинический случайСравнительное исследованиеСтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 8447317Открыть статью

Schistosoma mansoni phosphoglycerate mutase: a glycolytic ectoenzyme with thrombolytic potential.

Schistosomiasis is a debilitating parasitic disease caused by intravascular flatworms called schistosomes (blood flukes) that affects >200 million people worldwide. Proteomic analysis has revealed the surprising presence of classical glycolytic enzymes - typically cytosolic proteins - located on the extracellular surface of the parasite tegument (skin). Immunolocalization experiments show that phosphoglycerate mutase (PGM) is widely expressed in parasite tissues and is highly expressed in the tegument. We demonstrate that live Schistosoma mansoni parasites express enzymatically active PGM on t

СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 36083036Открыть статью

Molecular genetic studies in muscle phosphoglycerate mutase (PGAM-M) deficiency.

Phosphoglycerate mutase (PGAM; EC 2.7.5.3) catalyzes the interconversion of 2-phosphoglycerate and 3-phosphoglycerate in the glycolytic pathway. Hereditary muscle PGAM deficiency has been identified in 9 patients with myopathy. All patients had exercise intolerance and 6 had myoglobinuria. Seven of the 9 patients were African-Americans: 5 of them were homozygous for a nonsense mutation, TGG(Trp) to TAG at codon 78; 1 was a compound heterozygote for the nonsense mutation and a missense mutation, GAG(Glu) to GCG(Ala) at codon 89; and 1 could not be tested. The only 2 Caucasian patients, a brothe

СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 7603528Открыть статью

The function of phosphoglycerate mutase 1 (PGAM1) and its role in diseases.

Phosphoglycerate mutase 1 (PGAM1) is a pivotal metabolic enzyme during the process of glycolysis, catalyzing the interconversion between 3-phosphoglycerate and 2-phosphoglycerate. PGAM1 is mainly involved in cellular energy metabolism and biosynthesis, it is generally upregulated in numerous human cancers and promotes cell proliferation, invasion, and drug resistance. It serves as a significant biomarker for tumor diagnosis and a potential therapeutic target. In this paper, the basic structure and functions of PGAM1 and its family members, metabolic, non-metabolic activity and the regulatory m

СтатьяОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 42676892Открыть статью

RB1 controls differentiation through positive regulation of phosphoglycerate mutases.

Most glycolytic enzymes are transcriptionally controlled by hypoxia-inducible factor-1α (HIF-1α) and/or MYC, however, phosphoglycerate mutases (PGAMs) are exceptional. Retinoblastoma tumor suppressor 1 (RB1) loss converts poorly spherogenic Trp53-null leiomyosarcoma cells to highly spherogenic. We determined a gene expression signature of RB1 loss-of-function in this setting and identified PGAM2 as a positive transcriptional target of RB1. Later, we found that RB1 positively controls PGAM1 as well in different tissues. RB1 deficiency induced a metabolic shift in the glycolytic pathway in a man

СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 40707487Открыть статью

Phosphoglycerate mutase deficiency with tubular aggregates in a patient from Panama.

INTRODUCTION: Phosphoglycerate mutase deficiency (PGAM) is a rare metabolic myopathy that results in terminal block in glycogenolysis. Clinically, patients with PGAM deficiency are asymptomatic, except when they engage in brief, strenuous efforts, which may trigger myalgias, cramps, muscle necrosis, and myoglobinuria. An unusual pathologic feature of PGAM deficiency is the association with tubular aggregates. METHODS: We report an African-American patient from Panama with partial deficiency of PGAM who presented with asymptomatic elevation of creatine kinase levels and tubular aggregates on m

Клинический случайСтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 23169535Открыть статью

Muscle phosphoglycerate mutase deficiency: a study of a family with metabolic myopathy.

Muscle phosphoglycerate mutase deficiency results in a myopathic condition characterised by repeated cramps, possible myoglobinuria and muscle pain. We present a family with muscle phosphoglycerate mutase (PGaM) deficiency, mild glycogen storage and some exertional myalgia. Investigations of muscle biopsy tissue showed a residual PGaM activity in muscle due to a small amount of brain isoenzyme. The enzyme was also measured in blood cells and a full investigation of muscle metabolism was also carried out. Electron microscopy revealed mitochondria with similar morphological features in two patie

Клинический случайСтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 8082854Открыть статью

Exercise-induced cramp, myoglobinuria, and tubular aggregates in phosphoglycerate mutase deficiency.

We report two patients in whom phosphoglycerate mutase (PGAM) deficiency was associated with the triad of exercise-induced cramps, recurrent myoglobinuria, and tubular aggregates in the muscle biopsy. Serum creatine kinase (CK) levels were elevated between attacks of myoglobinuria. Forearm ischemic exercise tests produced subnormal increases of venous lactate. Muscle biopsies showed subsarcolemmal tubular aggregates in type 2 fibers. Muscle PGAM activities were markedly decreased (3% of the normal mean) and molecular genetic studies showed that both patients were homozygous for a described mis

Клинический случайСтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 16881065Открыть статью

Molecular and biochemical characterization of nematode cofactor independent phosphoglycerate mutases.

Phosphoglycerate mutase (PGM, EC 5.4.2.1) catalyzes the isomerization of 3-phosphoglycerate and 2-phosphoglycerate in glycolysis and gluconeogenesis. Two distinct types of PGM exist in nature, one that requires 2,3-bisphosphoglycerate as a cofactor (dPGM) and another that does not (iPGM). The two enzymes are structurally distinct and possess different mechanisms of action. In any particular organism, one form may exist or both. Nematodes possess the iPGM form whereas mammals have dPGM. In the present study, we have cloned and expressed iPGM from Onchocerca volvulus and described the catalytic

СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 17897734Открыть статью

Effect of fuels on exercise capacity in muscle phosphoglycerate mutase deficiency.

BACKGROUND: Muscle phosphoglycerate mutase deficiency (PGAMD) is a rare, recessively inherited metabolic myopathy that affects one of the last steps of glycolysis. Clinically, PGAMD resembles muscle phosphorylase deficiency (McArdle disease) and phosphofructokinase deficiency (PFKD). However, it is unknown whether PGAMD is associated with a second-wind phenomenon during exercise, as in McArdle disease, and whether patients with PGAMD, like patients with PFKD and McArdle disease, benefit from supplementation with fuels that bypass the metabolic block. OBJECTIVE: To investigate whether fuels th

Клиническое исследованиеСравнительное исследованиеКонтролируемое клиническое исследованиеСтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 16157752Открыть статью

Phosphoglycerate mutase 5 exacerbates liver ischemia-reperfusion injury by activating mitochondrial fission.

Although the death of hepatocytes is a crucial trigger of liver ischemia-reperfusion (I/R) injury, the regulation of liver I/R-induced hepatocyte death is still poorly understood. Phosphoglycerate mutase 5 (PGAM5), a mitochondrial Serine/Threonine protein phosphatase, regulates mitochondrial dynamics and is involved in the process of both apoptosis and necrotic. However, it is still unclear what role PGAM5 plays in the death of hepatocytes induced by I/R. Using a PGAM5-silence mice model, we investigated the role of PGAM5 in liver I/R injury and its relevant molecular mechanisms. Our data show

Полный текст не найденПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 38609411Открыть статью

An ensemble of structures of Burkholderia pseudomallei 2,3-bisphosphoglycerate-dependent phosphoglycerate mutase.

Burkholderia pseudomallei is a soil-dwelling bacterium endemic to Southeast Asia and Northern Australia. Burkholderia is responsible for melioidosis, a serious infection of the skin. The enzyme 2,3-bisphosphoglycerate-dependent phosphoglycerate mutase (PGAM) catalyzes the interconversion of 3-phosphoglycerate and 2-phosphoglycerate, a key step in the glycolytic pathway. As such it is an extensively studied enzyme and X-ray crystal structures of PGAM enzymes from multiple species have been elucidated. Vanadate is a phosphate mimic that is a powerful tool for studying enzymatic mechanisms in pho

СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

PMID 21904048Открыть статью

ИП Урсолов Владлен Сергеевич

ИНН 500118482352 · ОГРНИП 314500117700049

Реквизиты и контакты