Уникальные публикации PubMed, Europe PMC и Crossref, сохранённые в библиотеке. Одна статья учитывается один раз, даже если получена из нескольких источников. Личные исследования и документы команд не публикуются.
Идёт проверка счётчикаДоступно в поиске—
Публикации, уже подготовленные для быстрого поиска. Остальная библиотека подключается в фоне.
Переведено на русский—
Готовые переводы среди доступных в поиске публикаций. Автоматический медицинский перевод и проверка специалистом учитываются отдельно.
Полные тексты—
Найденные полные тексты среди доступных в поиске публикаций. Доступность определяется первоисточником и условиями использования.
Оригиналов на русском—
Русскоязычные оригиналы доступны без ожидания перевода. Ниже — языки остальных оригиналов; для них готовится медицинский перевод на русский.
Пополняем библиотеку по диагнозам—Проверяем состояние обновлений
Для каждого диагноза из справочника МКБ-10 ищем связанные публикации в научных базах и добавляем их в библиотеку. Числа ниже — диагнозы, а не статьи.
Если сбор прервался, тема требует повторной попытки. Уже сохранённые статьи остаются в библиотеке.
Нажмите на показатель для подробностей. Показатели поиска обновляются автоматически; размер всей библиотеки сверяется отдельно. Время последней проверки указано явно.
Результаты поиска
4074 публикаций
Поиск: 167 мс
Публикации на разных языках · PubMed, Europe PMC и данные издателей через Crossref · 1274 с найденным полным текстом
The phosphotyrosine interaction (PI) domains (also known as the PTB, or phosphotyrosine binding, domains) of Shc and IRS-1 are recently described domains that bind peptides phosphorylated on tyrosine residues. The PI/PTB domains differ from Src homology 2 (SH2) domains in that their binding specificity is determined by residues that lie amino terminal and not carboxy terminal to the phosphotyrosine. Recently, it has been appreciated that other cytoplasmic proteins also contain PI domains. We now show that the PI domain of X11 and one of the PI domains of FE65, two neuronal proteins, bind to th
СтатьяПоддержка службы здравоохранения СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Hepatitis C virus (HCV) infects millions of people worldwide and is a leading cause of liver disease. Despite recent advances in antiviral therapies, viral resistance can limit drug efficacy and understanding the mechanisms that confer viral escape is important. We employ an unbiased interactome analysis to discover host binding partners of the HCV non-structural protein 5A (NS5A), a key player in viral replication and assembly. We identify ASPP2, apoptosis-stimulating protein of p53, as a new host co-factor that binds NS5A via its SH3 domain. Importantly, silencing ASPP2 reduces viral replica
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The paired box domain of PAX5 was reported to fuse with the sequence of promyelocytic leukemia (PML) to produce PAX5-PML chimeric protein in two patients with B-cell acute lymphoblastic leukemia. In the present studies, we found, by gel shift assays, that PAX5-PML bound to a panel of PAX5-consensus sequence acts as a homodimer with reduction of its DNA-binding affinities in comparison with wild-type PAX5. In transient transfection assays using 293T and HeLa cells, and retrovirus transduction of murine hematopoietic stem/progenitor cells together with quantitative real-time polymerase chain rea
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Protein-protein interactions are thought to be mediated by domains, which are autonomous folding units of proteins. Recently, a second type of interaction has been suggested, mediated by short segments termed linear motifs, which are related to recognition elements of intrinsically disordered regions. Here, we propose a third kind of protein-protein recognition mechanism, mediated by disordered regions longer than 20-30 residues. Bioinformatics predictions and well-characterized examples, such as the kinase-inhibitory domain of Cdk inhibitors and the Wiskott-Aldrich syndrome protein (WASP)-hom
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
LD motifs (leucine-aspartic acid motifs) are short helical protein-protein interaction motifs that have emerged as key players in connecting cell adhesion with cell motility and survival. LD motifs are required for embryogenesis, wound healing and the evolution of multicellularity. LD motifs also play roles in disease, such as in cancer metastasis or viral infection. First described in the paxillin family of scaffolding proteins, LD motifs and similar acidic LXXLL interaction motifs have been discovered in several other proteins, whereas 16 proteins have been reported to contain LDBDs (LD moti
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Protein-protein interactions (PPIs) drive cellular function. Obtaining quantitative maps of protein interactomes is essential for linking genotype to phenotype and predicting cellular outcomes. A large fraction of PPIs are mediated by domain-motif interactions (DMIs), where motifs within intrinsically disordered regions bind to structured domains in partner proteins. These transient and low-affinity interactions play central roles in regulatory and cell signaling processes, and their disruption has been linked to disease. However, due to their transient and dynamic nature, systematic experimen
СтатьяОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The cysteine-rich zinc-binding motifs known as the RING and B-box are found in several unrelated proteins. Structural, biochemical, and biological studies of these motifs reveal that they mediate protein-protein interactions. Several RING-containing proteins are oncoproteins and recent data indicate that proapoptotic activities can be mediated through the RING. 1H NMR methods were used to determine the structures of RINGs and a B-box domain and to monitor the conformational changes these motifs undergo upon zinc ligation. This review discusses in detail the structural features of the RING and
Сравнительное исследованиеСтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Cytoskeleton-associated protein-glycine-rich (CAP-Gly) domains are protein-interaction modules implicated in important cellular processes and in hereditary human diseases. A prominent function of CAP-Gly domains is to bind to C-terminal EEY/F-COO(-) sequence motifs present in alpha-tubulin and in some microtubule-associated protein tails; however, CAP-Gly domains also interact with other structural elements including end-binding homology domains, zinc-finger motifs and proline-rich sequences. Recent findings unravelled the link between tubulin tyrosination and CAP-Gly-protein recruitment to mi
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
WW domains are small protein-protein interaction modules that recognize proline-rich stretches in proteins. The class II tandem WW domains of the formin binding protein 11 (FBP11) recognize specifically proteins containing PPLPp motifs as present in the formins that are involved in limb and kidney development, and in the methyl-CpG-binding protein 2 (MeCP2), associated with the Rett syndrome. The interaction involves the specific recognition of a leucine side-chain. Here, we report on the novel structure of the complex formed by the FPB11WW1 domain and the formin fragment APPTPPPLPP revealing
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Human cytomegalovirus (HCMV) causes life-threatening infections, particularly in immunocompromised patients. Letermovir targets the viral terminase complex (pUL56, pUL89, pUL51), essential for DNA packaging, but resistance mutations in pUL56 underline the need for new antiviral strategies. Targeting critical interaction domains within the complex, such as the pUL56 peptide 671WMVVKYMGFF680, has emerged as a promising approach. This study identifies two additional pUL56 motifs, 514EVNVRKRAY522 and 757YLLLYRHL764, as key mediators of terminase assembly. These motifs were deleted or mutated in an
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Hepatitis C virus and related viruses in the Flaviviridae family (such as dengue virus, yellow fever virus or West Nile virus) are amongst the most important human pathogens, causing substantial morbidity and mortality world-wide. The production of viral progeny in Flaviviridae is orchestrated by the small, multifunctional core protein, which coats and condenses the viral genomic RNA during Nucleocapsid formation. In addition to their structural role, mounting experimental evidence links core proteins to viral persistence and pathogenesis, by virtue of their promiscuous interactions with host
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
RNA-binding motif protein 45 (RBM45) is an RNA-binding protein crucial for brain development and plays a key role in RNA metabolism and disease. Its RNA recognition motif (RRM) domains can recognize GAC-containing motifs, with or without N6-methyladenosine (m6A) modification. While its RRM domains individually do not preferentially recognize m6A, RBM45 preferentially recognizes m6A motifs over unmodified motifs. In this study, we used molecular dynamics (MD) simulations to investigate the binding of a series of RNAs in complex with different RRM domains individually and in complex with RRM3 in
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
More than a decade ago, three viral oncoproteins, adenovirus type 9 E4-ORF1, human T-lymphotropic virus type 1 Tax, and high-risk human papillomavirus E6, were found to encode a related carboxyl-terminal PDZ domain-binding motif (PBM) that mediates interactions with a select group of cellular PDZ proteins. Recent studies have shown that many other viruses also encode PBM-containing proteins that bind to cellular PDZ proteins. Interestingly, these recently recognized viruses include not only some with oncogenic potential (hepatitis B virus, rhesus papillomavirus, cottontail rabbit papillomaviru
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Pathogenic mutations in BRCA1 are associated with an increased risk of hereditary breast, ovarian, and some other cancers; however, the clinical significance of many mutations in this gene remains unknown (Variants of Unknown Significance/VUS). Since mutations in intolerant regions of a protein lead to dysfunction and pathogenicity, identifying these regions helps to predict the clinical importance of VUSs. This study aimed to identify intolerant regions of BRCA1 and understand the possible root of this susceptibility. Intolerant regions appear to carry more pathogenic mutations than expected
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The actin cytoskeleton plays a central role in many cell biological processes. The structure and dynamics of the actin cytoskeleton are regulated by numerous actin-binding proteins that usually contain one of the few known actin-binding motifs. WH2 domain (WASP homology domain-2) is a approximately 35 residue actin monomer-binding motif, that is found in many different regulators of the actin cytoskeleton, including the beta-thymosins, ciboulot, WASP (Wiskott Aldrich syndrome protein), verprolin/WIP (WASP-interacting protein), Srv2/CAP (adenylyl cyclase-associated protein) and several uncharac
СтатьяОбзорПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
OBJECTIVE: The objective of this study is to identify a simplified rapid screening and linkage-to-care model for HCV among PWUD.
PATIENTS AND METHODS: The study stems from a collaborative project bringing together two local Italian Centers for Drug Addiction and the Hepatology-Infectious Diseases Department of Lazzaro Spallanzani. A research physician analyzed the available medical records seeking to identify HCV and HIV infected patients in care in the addiction centers. Between March 2018 and January 2020 subjects were selected from among a cohort of 720 PWUD in the two Centers' care. The s
СтатьяПоддержка NIH: внешняя программаПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
A new capillary zone electrophoresis method (CZE) has been established for the interaction analysis of protein C (PC) with a protein C activator (PCA) from Agkistrodon acutus venom. The analysis was performed on an uncoated fused-silica capillary with 75 microm i.d. and a total length of 60.2 cm (50 cm to the detector) with a buffer solution of 50 mmol/L Tris-HCl (pH 7.4) and 198 nm of wavelength. The factors which influence the separation of the PCA, such as buffer solution and ion concentration, and the interaction between the PCA and PC incubated for different times at 37.5 degrees C were s
Аннотация на английскомСтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The endoplasmic reticulum transmembrane protein vesicle-associated membrane protein-associated protein (VAP) plays a central role in the formation and function of membrane contact sites (MCS) through its interactions with proteins. The major sperm protein (MSP) domain of VAP binds to a variety of sequences which are referred to as FFAT-like motifs. In this study, we investigated the interactions of eight peptides containing FFAT-like motifs with the VAP-A MSP domain (VAP-AMSP ) by solution NMR. Six of eight peptides are specifically bound to VAP-A. Furthermore, we found that the RNA-dependent
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
The effector proteins of several pathogenic bacteria contain the Glu-Pro-Ile-Tyr-Ala (EPIYA) motif or other similar motifs. The EPIYA motif is delivered into the host cells by type III and IV secretion systems, through which its tyrosine residue undergoes phosphorylation by host kinases. These motifs atypically interact with a wide range of Src homology 2 (SH2) domain-containing mammalian proteins through tyrosine phosphorylation, which leads to the perturbation of multiple signaling cascades, the spread of infection, and improved bacterial colonization. Interestingly, it has been reported tha
ОбзорСтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
In selective macroautophagy/autophagy, cargo recruitment is mediated by MAP1LC3/LC3-interacting regions (LIRs)/Atg8-family interacting motifs (AIMs) in the cargo or cargo receptor proteins. The binding of these motifs to LC3/Atg8 proteins at the phagophore membrane is often modulated by post-translational modifications, especially phosphorylation. As a challenge for computational LIR predictions, sequences may contain the short canonical (W/F/Y)XX(L/I/V) motif without being functional. Conversely, LIRs may be formed by non-canonical but functional sequence motifs. AlphaFold2 has proven to be u
СтатьяПоиск полного текста в очередиПеревод пока не подготовлен
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.