Science (New York, N.Y.) · 2015
Plant science. Morphinan biosynthesis in opium poppy requires a P450-oxidoreductase fusion protein.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Winzer Thilo, Kern Marcelo, King Andrew J, Larson Tony R, Teodor Roxana I, Donninger Samantha L, Li Yi, Dowle Adam A, Cartwright Jared, Bates Rachel, Ashford David, Thomas Jerry, Walker Carol, Bowser Tim A, Graham Ian A
Аннотация
Morphinan alkaloids from the opium poppy are used for pain relief. The direction of metabolites to morphinan biosynthesis requires isomerization of (S)- to (R)-reticuline. Characterization of high-reticuline poppy mutants revealed a genetic locus, designated STORR [(S)- to (R)-reticuline] that encodes both cytochrome P450 and oxidoreductase modules, the latter belonging to the aldo-keto reductase family. Metabolite analysis of mutant alleles and heterologous expression demonstrate that the P450 module is responsible for the conversion of (S)-reticuline to 1,2-dehydroreticuline, whereas the oxidoreductase module converts 1,2-dehydroreticuline to (R)-reticuline rather than functioning as a P450 redox partner. Proteomic analysis confirmed that these two modules are contained on a single polypeptide in vivo. This modular assembly implies a selection pressure favoring substrate channeling. The fusion protein STORR may enable microbial-based morphinan production.