Comparative biochemistry and physiology. B, Comparative biochemistry · 1982
The kinetics of ligand binding for diverse mammalian myoglobins and the effects of substitutions outside the heme cavity.
СтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Goss D J, LaGow J B, Parkhurst L J
Аннотация
1. We report rate constants for oxygen dissociation and for oxygen, carbon monoxide, azide, and cyanide binding to whale, horse, dog, beef and human myoglobins. 2. For azide binding, rate constants can vary by at least a factor of two for substitutions outside the heme cavity. Azide binding may be affected by a substitution at residue 66 in the E helix, a site suggested by Case & Karplus (1979) J. molec. Biol. 132, 343-368, to be on a reactive path to the heme. 3. The oxygen and CO data show that substitutions outside the heme cavity can affect rate constants by at least a factor of 1.5. 4. The oxygen equilibrium constant was correlated with the metabolite rate of the corresponding species, in accord with the Wyman (1966) J. biol. Chem. 241, 115-121, model for facilitated diffusion of oxygen.