Science (New York, N.Y.) · 2001
Cell cycle regulation of myosin-V by calcium/calmodulin-dependent protein kinase II.
СтатьяПоддержка правительства СШАПоддержка службы здравоохранения СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Karcher R L, Roland J T, Zappacosta F, Huddleston M J, Annan R S, Carr S A, Gelfand V I
Аннотация
Organelle transport by myosin-V is down-regulated during mitosis, presumably by myosin-V phosphorylation. We used mass spectrometry phosphopeptide mapping to show that the tail of myosin-V was phosphorylated in mitotic Xenopus egg extract on a single serine residue localized in the carboxyl-terminal organelle-binding domain. Phosphorylation resulted in the release of the motor from the organelle. The phosphorylation site matched the consensus sequence of calcium/calmodulin-dependent protein kinase II (CaMKII), and inhibitors of CaMKII prevented myosin-V release. The modulation of cargo binding by phosphorylation is likely to represent a general mechanism regulating organelle transport by myosin-V.
Предметные рубрики MeSH
Amino Acid SequenceAmino Acid SubstitutionAnimalsBiological TransportCalcium-Calmodulin-Dependent Protein Kinase Type 2Calcium-Calmodulin-Dependent Protein KinasesCalmodulin-Binding ProteinsCell ExtractsEgtazic AcidEnzyme InhibitorsInterphaseMass SpectrometryMelanophoresMelanosomesMitosisMolecular Motor ProteinsMolecular Sequence DataMutationMyosin Type VNerve Tissue ProteinsOvumPeptidesPhosphopeptidesPhosphorylationPhosphoserineRecombinant Fusion ProteinsTransfectionXenopus