The Journal of biological chemistry · 2000
Maurotoxin versus Pi1/HsTx1 scorpion toxins. Toward new insights in the understanding of their distinct disulfide bridge patterns.
Сравнительное исследованиеСтатьяПоддержка исследования: вне правительства СШАНазвание и аннотация: Перевод в очереди
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…
Ошибки и ограничения
История · было → стало
Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.
Fajloun Z, Mosbah A, Carlier E, Mansuelle P, Sandoz G, Fathallah M, di Luccio E, Devaux C, Rochat H, Darbon H, De Waard M, Sabatier J M
Аннотация
Maurotoxin (MTX) is a scorpion toxin acting on several K(+) channel subtypes. It is a 34-residue peptide cross-linked by four disulfide bridges that are in an "uncommon" arrangement of the type C1-C5, C2-C6, C3-C4, and C7-C8 (versus C1-C5, C2-C6, C3-C7, and C4-C8 for Pi1 or HsTx1, two MTX-related scorpion toxins). We report here that a single mutation in MTX, in either position 15 or 33, resulted in a shift from the MTX toward the Pi1/HsTx1 disulfide bridge pattern. This shift is accompanied by structural and pharmacological changes of the peptide without altering the general alpha/beta scaffold of scorpion toxins.
Предметные рубрики MeSH
Amino Acid SequenceAnimalsBrainChromatography, High Pressure LiquidCysteineDisulfidesDose-Response Relationship, DrugElectrophysiologyKineticsLethal Dose 50LigandsMagnetic Resonance SpectroscopyMiceMice, Inbred C57BLModels, MolecularMolecular Sequence DataMutationOocytesPeptide BiosynthesisPoint MutationPotassium ChannelsProtein ConformationProtein Structure, SecondaryRatsScorpion VenomsSequence Homology, Amino AcidSynaptosomesTime FactorsXenopus