MedElevator Войти в исследования
← Поиск публикаций

DOI 10.1101/cshperspect.a023671

Медицинская библиотека · Cold Spring Harbor perspectives in biology · 2017

Функциональные принцы в мозгу.

Rayman Joseph B, Kandel Eric R

СтатьяОбзорМашинный перевод · не проверен

Аннотация

Пионы - это белки, которые могут принимать самоувешающиеся конформации и традиционно рассматриваются как этиологические агенты инфекционных нейродегенеративных заболеваний у человека, таких, как болезнь Креуцфельдта-Якоба, Куру и трансмиссивная энцефалопатия. В последнее время наметился растущий консенсус в отношении того, что механизмы, похожие на прион, самотензии, также лежат в основе целого ряда нейродегенеративных расстройств, включая амиотропический боковой склероз, болезнь Альцгеймера и болезнь Хантингтона. Возможно, самое удивительное, что не все агрегаты, похожие на прион, связаны с патологическими изменениями. В настоящее время имеется несколько примеров прионоводобных белков у млекопитающих, которые выполняют позитивные биологические функции в их агрегированном состоянии. В этом обзоре мы обсуждаем функциональные прионы в нервной системе с уделением особого внимания цитоплазмическому полиадениллярному белоку, связывающему элементы (CPEB), и роли его прионовоподобных агрегатов в синаптической пластичности и памяти. Мы также ссылаемся на более поздний пример функционального белка, похожего на прион, в мозге, TIA-1, и на его роль во время стресса. Эти исследования функциональных прионоводобных белков позволили получить ряд общих представлений о том, как белковые переключатели на основе прионов могут функционировать для выполнения физиологических функций в высших эукариотах.

Для цитирования: Rayman Joseph B, Kandel Eric R. Functional Prions in the Brain.. Cold Spring Harbor perspectives in biology. 2017. DOI: 10.1101/cshperspect.a023671.
Название и аннотация на языке оригинала

Functional Prions in the Brain.

Prions are proteins that can adopt self-perpetuating conformations and are traditionally regarded as etiological agents of infectious neurodegenerative diseases in humans, such as Creutzfeldt-Jakob disease, kuru, and transmissible encephalopathies. More recently, a growing consensus has emerged that prion-like, self-templating mechanisms also underlie a variety of neurodegenerative disorders, including amyotrophic lateral sclerosis, Alzheimer's disease, and Huntington's disease. Perhaps most surprising, not all prion-like aggregates are associated with pathological changes. There are now several examples of prion-like proteins in mammals that serve positive biological functions in their aggregated state. In this review, we discuss functional prions in the nervous system, with particular emphasis on the cytoplasmic polyadenylation element-binding protein (CPEB) and the role of its prion-like aggregates in synaptic plasticity and memory. We also mention a more recent example of a functional prion-like protein in the brain, TIA-1, and its role during stress. These studies of functional prion-like proteins have provided a number of generalizable insights on how prion-based protein switches may operate to serve physiological functions in higher eukaryotes.

Предметные рубрики MeSH

Подготовка и перевод публикации
Обработка статьи · этапы, ошибки и управление
Загрузка состояния…

История · было → стало

Состояние обновляется каждые 5 секунд, пока блок открыт. Процент показывается только там, где известен объём работы. Пауза останавливает продолжение этапа; текущий запрос к источнику может завершиться.

Тип публикации указан по данным источника. Уровень доказательности автоматически не присваивается.